Exposé de biologie : Monoxyde d'azote NO
Publié le 11/03/2012
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Introduction : Le monoxyde d'azote, un gaz incolore à l'état pur
Le monoxyde d'azote, nommé aussi oxyde azotique ou oxyde nitrique, est un gaz incolore à l'état pur. Constitué d'un atome d'azote et d'un atome d'oxygène liés par une forte liaison, NO est un radical : il porte un électron peu associé à l'atome d'azote. Cette charge disponible lui confère des propriétés particulières : il réagit rapidement avec l'oxygène, les autres radicaux et les éléments avides d'électrons tels que les molécules contenant du soufre ou des métaux. Il s'est révélé être un médiateur cellulaire de courte durée de vie, modulant de nombreuses fonctions physiologiques et pathologiques de l'organisme. Dans l'atmosphère, il existe 108 fois plus d'azote qui dure des millions d'années que de NO en constant renouvellement (cycle de quelques jours)...
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Le cycle de lazote
Dans le cycle de l'azote, les animaux n'interviennent
qu'au niveau de la dégradation en ammonium des amin es et
acides aminés.
Pourtant, depuis le début du siècle, il est
décrit que les mammifères rejettent plus de nitrate s dans
leurs urines qu'ils en ingèrent dans leur alimentat ion.
Ces
nitrates devaient provenir de la substance organiqu e, fait
resté longtemps inexpliqué.
Entre 1986 et 1988 les recherches
réalisées dans trois domaines différents (processus de
l'immuno-inflammation, mécanisme de la dilatation d es veines
et des artères, biochimie du système nerveux centra l) ont
convergé pour mettre en évidence la transformation d'un acide
aminé, la L-arginine en un composé minéral, le mono xyde
d'azote NO.
Des expériences croisées ont montré que cette
réaction participe à des fonctions biologiques diff érentes.
Le
NO produit est une molécule non chargée, plus solub le dans les
compartiments lipidiques comme les membranes ; ceci favorise
sa diffusion d'une cellule à l'autre.
Biosynthèse du NO
NO provient de la transformation enzymatique de la L-
arginine par un système très complexe, appelé NO-sy nthase.
Selon les espèces animales et leurs systèmes cellul aires, il
existe plusieurs isoenzymes différentes présentant de
nombreuses analogies au niveau de la séquence prima ire de la
protéine.
Trois sont aujourd'hui caractérisées chez l'homme et
la souris : l'enzyme constitutive endothéliale (type I ) mise
en évidence dans l'endothélium qui tapisse la paroi interne du
vaisseau sanguin, l'enzyme inductible (type II) découverte
dans le macrophage murin et l'enzyme constitutive neuronale
(type III) ; elles sont chacune codées sur un chromosome
distinct.
Leurs processus d'activation et de régula tion
diffèrent fondamentalement.
Analogies entre les diverses NO-synthases
Toutes ces enzymes utilisent le même substrat, la L -
arginine, les mêmes cofacteurs transporteurs d'élec trons
(NADPH, flavines et calmoduline) qui sont associés à la partie
protéique et constituent une chaîne de catalyseurs aboutissant
à l'activation de l'oxygène et à l'oxydation de lu ne des
fonctions azotées, située en position terminale de la chaîne
latérale de la L-arginine afin de libérer le radica l NO et la
L-citrulline.
Les principaux inhibiteurs des NO-syn thases sont
des dérivés de la L-arginine où la fonction amine N H
2 concernée
par la réaction enzymatique est bloquée.
Peu spécif iques de
chaque classe d'enzymes, ce sont de précieux outils pour
mettre en évidence l'intervention de ce système enz ymatique
dans un tissu ou un organe..
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