Coopérativité
Publié le 12/02/2012
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Par la suite, de nombreux exemples de cooperativite devaient etre decouverts, notamment dans le fonctionnement de certaines enzymes. Diverses theories tentent d'en rendre compte. L'allosterie suppose que proteines existent sous deux formes en equilibre, aux affinites différentes pour les molecules qu'elles peuvent fixer. La fixation dune molecule deplace l'equilibre dans le sens de la forte affinite d'ou la cooperativite. Cette theorie explique ainsi de nombreux cas positifs....
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Une autre thborie postule ('induction de changements
de forme au sein de la structure proteique au moment de
Ia fixation d'un ligand (molecule susceptible de se fixer
a la proteine).
Ce changement de conformation au niveau
de la region de fixation peut seulement concerner quelques
atomes et etre de l'ordre d'un angstrom, mais it se reper-
cute aussi dans des zones eloignees de la molecule au
niveau d'autres regions de fixation d'autres molecules.
De
telles modifications de conformation sont decelees avec
precision par cristallographie aux rayons X sur Ia molecule
d'hemoglobine.
5 L'utilisation des rayons X montre aussi que dans cer-
tains cas la fixation dune molecule dans une zone de
la proteine entraine des perturbations au niveau dune
seconde region de fixation et
peut, de ce fait,rendre
la fixation dune seconde molecule plus difficile.
Ce type
de cooperativite negative prevue par la
theorie a ete
retrouve dans la nature.
Les theories du type allosterique
en rendent mal compte.
6 La cooperativite positive implique des concentrations
de ligand pour saturer la proteine dix fois plus petite que
la normale (('inverse etant vrai pour la cooperativite nega-
tive).
Des enzymes douees de la premiere propriete rea-
giront donc a de faibles variations de certaines subs-
tances, tandisquelesenzymes
caracterisees parla
seconde attenueront les variations d'autres molecules.
La cooperativite permet ainsi un reglage module des activites
enzymatiques du metabolisme cellulaire.
4 Une autre théorie postule l'induction de changements de forme au sein de la structure protéique au moment de la fixation d'un ligand (molécule susceptible de se fixer à la protéine).
Ce changement de con ,formation au niveau de la région de fixation peut seulement concerner quelques atomes et être de l'o~dre d'un angstrôm, mais il se réper
cute aussi dans des zones éloignées de la molécule au
niveau d'autres réglons de fixation d'autres molécules.
De
telles modificat ions de
conformation sont décelées avec
précision par crlstatlographle aux r ·ayons X s ·ur la mo 'lécu . Je d'hémoglobine.
5 L'utilisation des rayons X montre aussi
que dans cer tains cas la fixation d'une molécule dans une zone de la protéine entraîne des perturbations au niveau d' une seconde région de fixation et peut , de ce fait, rendre
la fixation d'une seconde molécule plus difficile.
Ce type de coopératlvité négative prévue par la théorie a été
retrouvé dans la nature.
Les théories du type allostérique
en rendent mal compte .
6 La coopérativité positive implique des concentrations
de ligand
pour saturer la protéine dix fols plus petite que
la normale ~l'inverse étant vr·ai pour la coopérativité néga
tive).
Des enzymes douées de la 'première propriété réa giront donc à de faibles variations de certaines subs
tances , tandis que les enzymes caractérisées par la seconde atténueront les variations d'autres molécu. Jes .
La
coopérativité permet ainsi un réglage modulé des activités
enzymatiques du méta 'bolisme cellulaire ..
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