Sciences LES PROTÉINES

« Les protéines d'atomes.

On y trouve des atomes de carbone, d'oxygène et d'hydrogène et d'azote, un autre atome fondamental dans la structure des acides aminés, donc des protéines.

La formule générale d'un acide aminé est R-CH-(NH 2)-COOH, où Rest un radical variable -c'est lui qui donne «l'identité>> de l'acide aminé, en quelque sorte.

Les autres groupes d'atomes sont identiques chez tous les acides aminés.

Le plus simple d'entre eux, la glycine, a pour radical un simple atome d'hydrogène.

L'alanine, un acide aminé un peu plus complexe, possède un radical comportant un atome de carbone lié à trois atomes d'hydrogène.

Les autres acides ami­ nés sont beaucoup plus complexes.

Deux d'entre eux, la méthionine et la cystéine, contiennent du soufre dans le radical.

On connaît plus de 80 acides aminés naturels, mais seuls vingt intervie nnent dans la fabrica­ tion des protéines de tous les êtres vivants.

On appelle ce phénomène l'homogénéité biochi­ mique du vivant.

Certains des acides aminés dont le corps humain a besoin pour former ses protéines peuvent être synthétisés par l'organis­ me à partir d'autres acides aminés ou par la dégradation de protéines.

Les autres provien­ nent de la nourriture.

Pour former une protéine, les acides aminés doivent se joindre, s'accrocher les uns à la suite des autres.

On nomme liaison peptidique le lien qui unit deux acides aminés adjacents.

Deux acides aminés liés de la sorte constituent un dipeptide, plusieurs acides aminés assemblés donnent un polypeptide.

Pour les chaînes de plus de cent acides aminés, on parle de protéines.

Pr écisons que, si les dénominations changent, une combinaison de deux acides aminés ou de plusieurs centaines est bel et bien une protéine, c'est-à-dire un membre de cette catégorie particu­ lière de biomolécules.

Les structures de la protéine Nous venons de voir qu'une protéine est en pre­ mier lieu caractérisée par l'ordre de succession des acides aminés qui la composent.

Cette chaî­ ne s'appelle la structure primaire.

Elle détermine (conjointement avec des facteurs du milieu) une nouvelle structure, la structure secondaire, qui ' Tissu musculaire agrandi 40000 fois.

Les bandes visibles sont constituées de protéines fibreuses qui s'entrecroisent d'une façon très régulière.

En glissant tes unes sur les autres, elles assurent ta contraction du muscle.

CHAÎNE SIMPLE SPIRALÉE EN HÉLICE (grossie 17 500 000 fois) � � � �� )� ) '•, )--)-- ensemble ordonné de molécules HÉLICE COMPOSÉE DE TROIS CHAÎNES FIBRILLE DE COLLAGÈNE (grossie 120 000 fois) de collagène articulation arthritique �··) � )1---·· )-- péroné --· ) � ) • )1---- cartilage --.

) ..

) : • )r------· ensemble désordonné de molécules ) �) � 1 e)r----••)- protéine fait que la protéine n'est pas qu'un simple arran­ gement linéaire d'acides aminés.

Il s'agit d'une torsion de la chaîne protéique (ou parfois des chaînes) qui lui donne une forme de spirale (on parle aussi d'hélice) ou de structure plissée.

Ces configurations sont dues à l'établissement de liaisons hydrogènes entre certains des groupes chimiques des acides aminés.

Ces liaisons sont faibles et peuvent être facilement rompues par la température, l'acidité du milieu, etc.

Les protéines ne présentant que ce type de conformations (structure primaire ou secondai­ re) sont dites protéines fibreuses et ne sont pas très nombreuses; on peut citer, par exemple les protéines des cheveux et de la soie.

Mais, d'une façon générale, les protéines présentent une structure tertiaire qui leur confère une forme encore plus compliquée.

Ce sont des protéines globulaires.

La structure tertiaire est très impor­ tante car c'est elle qui, dans la plupart des cas, rend compte des propriétés physicochimiques de la protéine par l'établissement de son déploie­ ment dans l'espace.

Les protéines jouant le rôle d'enzymes ont une form e très précise ; elles sont de type "clé­ serrure>> .

Si la «clé>> ne correspond pas à la «ser­ rure», la fonction enzymatique n'est pas assurée.

On appelle dénaturation le phénomène de rupture par un agent chimique ou physique (aci­ dité, température , etc.) des liaisons tenant ensemble les groupes chimiques tertiaires de la protéine.

Cela entraîne une perte de l'activité spé­ cifique de la protéine en question.

La situation inverse -renaturation- existe également.

Dans le cas des enzymes, ces phénomènes ont un rôle fondamental.

Enfin, certaines protéines sont composées de plusieurs sous-unités protéiques regroupées et associées à un élément de nature chimique diffé­ rente.

On parle alors de structure quaternaire.

Par exemple, l'hémoglobine possède quatre chaînes protéiques liées deux à deux, plus un élément comportant notamment un atome de fer appelé hème.

C'est l'ensemble de ces unités qui assure la fonctionnalité de l'hémoglobine.

Le métabolisme des protéines Quand nous mangeons, nous absorbons des protéines.

Ces protéines extérieures sont scin­ dées en leurs constituants, les acides aminés.

Ils seront alors disponibles pour être assemblés en de nouvelles protéines dont l'organisme a besoin.

La digestion des protéines commence de collagène ! Les fibrilles de collagène forment a /a ma jeure partie de ta peau, des tendons, du cartilage et des os.

Cette protéine est fibreuse; c'est sa structure secondaire qui assure sa conformation torsadée.

Les dessins montrent de quelle manière un défaut dans ta disposition des fibrilles peut donner lieu à des articulations arthritiques.

dans l'estomac.

Là, des enzymes digestives, les protéases (la pepsine, par exemple), en rom­ pant les liaisons peptidiques des protéines, les séparent en de plus petites chaînes.

Le proces­ sus continue dans l'intestin grêle où d'autres enzymes -dont la trypsine -assurent la dégra­ dation finale de ces chaînes en acides aminés.

Ces derniers sont alors absorbés par la paroi de l'intestin grêle et transportés par le flux sanguin à travers tout le corps.

Quand de nouvelles protéines sont requises, elles sont fabriquées à partir de ces acides ami­ nés dans les cellules du corps, à travers une suite d'opérations métaboliques mettant en jeu l'ADN (acide désoxyribonucléique) et l'AR N (acide ribonucléique).

L'excédent d'acides aminés n'est pas stocké.

Ceux-ci sont fractionnés dans le foie lors d'une opération dite de désamination.

L'azo­ te qu'ils contiennent est transformé en urée qui sera excrétée par les reins.

Le rôle des protéines Comme nous l'avons vu, les protéines sont les "briques>> de l'organisme.

On distingue les pro­ téines catalytiques et les protéines de structure.

Les enzymes qui réalisent les catalyses, opéra­ tions majeures dans l'activité chimique des cellules, sont toutes des protéines.

Nombre d'hormones, les messagers chimiques assurant la coordination des fonctions de l'organisme, sont également des protéines.

Le collagène, une protéine de structure essen­ tielle, entre dans la constitution du·tissu conjonc­ tif fibreux qui maintient les autres tissus, l'os, le cartilage, les muscles ...

Le collagène représente, chez l'homme, environ un tiers des protéines de l'organisme.

Les antico rps, dont les immunoglobulines, sont des protéines qui protègent le corps contre les agressions d'agents pathogènes (bactéries, vers, etc.) -les antigènes.

Ils sont produits par les lym­ phocytes.

L'hémoglobine (dont nous avons vu la complexité) transporte l'oxygène des poumons vers les tissus.. »